Especialistas del Conicet, del Instituto Leloir y del INTA aportaron información útil para diseñar estrategias contra la principal amenaza para el maíz en Argentina.
El Mal de Río Cuarto (MRC) es la enfermedad viral más importante del maíz en la Argentina y genera grandes pérdidas económicas, ya que si infecta al cultivo en una etapa temprana puede provocar enanismo y malformación en hojas y espigas, entre otros efectos.
Por esto, un equipo de investigación integrado principalmente por especialistas del Conicet en el Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires (IIBBA, Conicet-Fundación Instituto Leloir) y en el INTA, estudió la estructura y función de una proteína del virus que causa la enfermedad (MRCV, por sus siglas en inglés), para diseñar –a futuro– estrategias biotecnológicas antivirales. Trabajo que fue publicado por la revista internacional mBio, editada por la Sociedad Estadounidense de Microbiología.
Junto a su equipo de trabajo del Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular (IAbimo, Conicet-INTA), en Hurlingham, Provincia de Buenos Aires, la especialista en virología y biotecnología vegetal e investigadora del Conicet Mariana del Vas ha buscado entender las bases moleculares, bioquímicas y celulares de la replicación viral y hace más de 10 años estableció que el MRCV se multiplica en estructuras denominadas “viroplasmas” o fábricas virales que se forman de manera temprana luego de la infección y están constituidas principalmente por una proteína denominada P9-1.
Ahora, mediante la articulación con un grupo del IIBBA especializado en el análisis de proteínas y dirigido por el biólogo estructural e investigador del Conicet Lisandro Otero, se logró resolver la estructura tridimensional de la P9-1.
Al respecto afirmó Del Vas: “Este estudio básico de un patógeno de gran interés agropecuario nos permitirá contribuir al manejo de la enfermedad desde la biotecnología”.
Luego de un trabajo multidisciplinario de más de cinco años, con aportes de otros equipos de Argentina, Uruguay, España y Bélgica, los científicos y científicas determinaron a escala molecular la versatilidad estructural de la proteína P9-1 y avanzaron en el estudio de sus diferentes propiedades biológicas, necesarias para cumplir su rol durante el ciclo infectivo.
Para develar los secretos de la proteína P9-1, se emplearon cristalografía de rayos X y microscopía electrónica en condiciones criogénicas (cryo-EM), técnicas relevantes a nivel mundial para la resolución estructural de proteínas a nivel atómico.
Fuente: Prensa Conicet.